Alguns micróbios do solo, adeptos de usinas de reciclagem, desenvolveram um gosto peculiar pelo plástico. Alguns anos atrás, enquanto brincavam com um desses organismos altamente adaptados, os cientistas criaram acidentalmente uma enzima mutante, capaz de devorar 20% mais plástico do que sua decomposição natural.

Apenas dois anos depois, a mesma equipe mais uma vez se superou. Combinando uma enzima recém-descoberta com a versão antiga, eles criaram uma nova enzima super mutante que decompõe o PET com eficiência.

O enorme aumento na eficiência pode representar um possível caminho para a reciclagem de plásticos no futuro, embora, no momento, evitar produtos de plástico ainda seja a forma mais eficaz de gerenciar nossa poluição.

Hoje, o lixo plástico feito pelo homem virtualmente invadiu todas as fendas do nosso planeta, e o PET (também conhecido como tereftalato de polietileno) é o termoplástico mais comum de todos, geralmente usado em garrafas de água e roupas.

No mundo natural, leva séculos para esse plástico se decompor totalmente, mas mesmo no curto período de tempo em que esses produtos existem em nosso planeta, alguns micróbios descobriram como mastigá-los em poucos dias.

Em 2016, o primeiro desses organismos foi descoberto em uma usina de reciclagem no Japão – o Ideonella sakaiensis. Ao longo dos anos, pesquisas mostraram que ele secreta uma enzima degradadora de plástico chamada PETase para quebrar garrafas PET de água.

Agora, descobrimos um segundo e o rotulamos como MHETase. Juntas, as duas enzimas criam a parceria perfeita para a destruição do plástico.

Enquanto a PETase decompõe a superfície dos plásticos, os pesquisadores dizem que a nova enzima retalha as coisas ainda mais, até que tudo o que resta são os blocos de construção básicos, oferecendo a promessa de essencialmente reciclar o plástico por completo.

“Pareceu natural ver se poderíamos usá-los juntos, imitando o que acontece na natureza”, explica o biólogo estrutural John McGeehan, que faz parte da pesquisa na Universidade de Portsmouth desde o início.

A simples mistura da PETase com a nova enzima MHETase foi suficiente para dobrar a degradação do PET. Mas quando os cientistas os ligaram fisicamente “como dois Pac-men unidos por um pedaço de barbante”, eles funcionaram ainda melhor.

Usando o poderoso síncrotron Diamond Light Source no Reino Unido como uma fonte de intensos feixes de raios-X, McGeehan e seus colegas revelaram a estrutura da nova enzima por meio de cristalografia de raios-X, que então lhes permitiu anexar meticulosamente os dois, criando uma estrutura inseparável duo.

“Foi preciso muito trabalho dos dois lados do Atlântico, mas valeu a pena o esforço”, diz McGeehan.

“Ficamos muito satisfeitos em ver que nossa nova enzima quimérica é até três vezes mais rápida do que as enzimas separadas que evoluíram naturalmente, abrindo novos caminhos para melhorias futuras.”

Na natureza, não é incomum que enzimas secretadas por micróbios trabalhem lado a lado, quebrando a celulose, a quitina e outras estruturas celulares resistentes.

“Dado que os sistemas microbianos naturais evoluíram ao longo de milhões de anos para degradar de forma otimizada os polímeros recalcitrantes, talvez não seja surpreendente, em retrospecto, que uma bactéria do solo desenvolveu a capacidade de utilizar [..] um sistema de duas enzimas,” escrevem os autores.

Ao tentar projetar maneiras mais rápidas e eficientes de decompor o lixo plástico, os pesquisadores acreditam que um coquetel de enzimas demolidoras de plástico é provavelmente melhor do que simplesmente um indivíduo – e esse destruidor super mutante certamente poderia ser uma peça nesse quebra-cabeça.

“No futuro, o projeto de sistemas multienzimáticos para despolimerização de resíduos de polímeros mistos é uma área promissora e frutífera para investigação contínua”, conclui a equipe em seu artigo.

O estudo foi publicado no Proceedings of the National Academy of Sciences.

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